Obtaining and using of dosage forms based on receptor-mediated endocytosis of biological active substances

1. Ranade V.V., Hollinger M.A. Drug delivery systems. — CRC Press, 2003. — 520 p.
2. Северин Е.С., Родина А.В. Проблемы и перспективы противоопухолевой терапии // Успехи биологической химии. — 2006. — 46. — С. 43—64.
3. Alberts B. Essential Cell Biology, 2nd Edition. — New York: Garland Science, 2005. — 340 р.
4. Howe C.L. Modeling the Signaling Endosome Hypothesis: Why a Drive to the Nucleus Is Better Than a (Random) Walk // Theor. Biol. Med. Mod. — 2005. — N 2. — Р. 43.
5. Kholodenko B.N. Four-Dimensional Organisation of Protein Kinase Signaling Cascades: the Roles of Diffusion, Endocytosis and Molecular Motors // J. Exp. Biol. — 2003. — 206. — Р. 2073—2082.
6. Yang J., Chen H., Vlahov I.R. et al. Evaluation of disulfide reduction during receptor-mediated endocytosis by using FRET imaging // Proc. of National Academy of Sciences of United States. — 2006. — 103, N 37. — P. 13872—13877.
7. Arap W., Pasqualini R., Ruoslahti E. Cancer treatment by targeted drug delivery to tumor vasculature in a mouse model // Science. — 1998. — 279. — Р. 377—380.
8. Hermanson G.T. Bioconjugate techniques. — San Diego: Academic Press, 2000. — 760 p.
9. Misra A., Ganesh S., Shahiwala A. et al. Drug delivery to the central nervous system: a review // J. Pharm. Pharm. Sci. — 2003. — 6. — P. 252—273.
10. Cheng Y., Zak O., Aisen P. et al. Structure of the human transferrin receptor-transferrin complex // Cell. — 2004. — 6. — P. 565—576.
11. Aisen P. Transferrin, the transferrin receptor and the uptake of iron by cells // Metal. Ions Biol. Syst. — 1998. — 35. — P. 535—631.
12. Qian Z.M., Li H., Sun H. et al. Targeted drug delivery via the transferrin receptor-mediated endocytosis pathway // Pharmacol. Rev. — 2002. — 54. — P. 561—587.
13. Dharap S.S., Wang Y., Chandna P. et al. Tumor-specific targeting of an anticancer drug delivery system by LHRH peptide // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2005. — 102. — P. 12962—12997.
14. Grundker C., Huschmand N.A., Emons G. Gonadotropinreleasing hormone receptor-targeted gene therapy of gynecologic cancers // Mol. Cancer. Ther. — 2005. — 4. — P. 225—231.
15. Ефимов А.С., Бездробный Ю.В. Структура и функции инсулиновых рецепторов. — К.: Наук. думка, 1987. — 168 c.
16. Frittitta L., Sciacca L., Catalfamo R. et al. Functional insulin receptors are overexpressed in thyroid tumors // Cancer. — 1999. — 85. — P. 492—498.
17. Vella V., Sciacca L., Pandini G. et al. The IGF system in thyroid cancer: new concepts // J. Clinical Pathology. — 2001. — 54, N 3. — P. 121—124.
18. Belfiore A., Pandini G., Vella V. et al. Insulin/IGF-I hybrid receptors play a major role in IGF-I signaling in thyroid cancer // Biochemie. — 1999. — 81. — P. 403—407.
19. Sciacca L., Costantino A., Pandini G. et al. Insulin receptor activation by IGF-II in breast cancers: evidence for a new autocrine/paracrine mechanism // Oncogene. — 1999. — 18. — P. 2471—2479.
20. Лакин В.В. Белково-пептидные гормоны. Биохимическая фармакология. — М., 1982. — C. 228—244. 21. Vajo Z., Duckworth W.C. Genetically Engineered Insulin Analogs: Diabetes in the New Millenium // Pharmacological Rev. — 2000. — 52, N 1. — P. 1—10.
22. Маслов Д.Л., Прозоровский В.Н. Исследование способности липосом, модифицированных синтетическими фрагментами инсулина, специфически взаимодействовать с клетками РС 12 // Вопр. медицинской химии. — 2000. — № 4. — С. 377—383.
23. Kolb H.J., Renner R., Hepp K.D. et al. Re-evaluation of Sepharose-insulin as a tool for the study of insulin action // Proc. of National Academy of Sciences of United States. — 1975. — 72, N 1. — P. 248—252.
24. Moro R., Tamaoki T., Wegmann T.G. et al. Monoclonal antibodies directed against a widespread oncofetal antigen: the alpha-fetoprotein receptor // Tumour Biol. — 1993. — 14. — P. 116—130.
25. Ницветов М.Б., Москалева Е.Ю., Посыпанова Г.А. и др. Изучение экспрессии рецептора альфа-фетопротеина в опухолевых и нормальных тканях человека с помощью иммуногистохимического метода // Иммунология. — 2005. — № 2. — С. 122—125.
26. Severin S.E., Moskaleva E.Yu., Shmyrev I.I. et al. α-fetoproteinmediated targeting of anti-cancer drugs to tumor cells in vitro // Biochem. Mol. Biol. — 1995. — Int. 37. — P. 385—392.
27. Sveshnikov P.G., Grozdova I.D., Nesterova M.D. Protein Kinase A: Regulation and Receptor-Mediated Delivery of Antisense Oligonucleotides and Cytotoxic Drugs // Annals of the New York Academy of Sciences. — 2002. — 968, N 1. — P. 158—172.
28. Sotnichenko A.I., Zabolotnev D.V., Severin S.E. A New Efficient Technology for the Isolation of Human α-Fetoprotein and the Status of Free Sulfhydryl and Amino Groups in the Resulting Preparation // Russian J. Bioorg. Chem. — 2001. — 27. — P. 213—217.
29. Pодина А.В., Москалева Е.Ю., Посыпанова Г.А. и др. Сpавнение цитотоксической активности конъюгатов доксоpубицина с α-фетопpотеином и эпидеpмальным фактоpом pоста в отношении чувствительных и резистентных к доксоpубицину клеточных линий // Вопр. биологической, медицинской и фармацевтической химии. — 1998. — № 3. — С. 20—25.
30. Луценко С.В., Финакова Г.В., Фельдман Н.Б. и др. Напpавленная доставка к клеткам-мишеням и цитотоксическая пpотивоопухолевая активность окта-4,5-каpбоксифталоцианина (теpафтал) // Там же. — № 1. — С. 34—37.
31. Луценко С.В., Фельдман Н.Б., Финакова Г.В. и др. Напpавленный тpанспоpт фталоцианина (CO) к опухолевым клеткам-мишеням с помощью α-фетопpотеина и эпидеpмального фактоpа pоста // Там же. — 1999. — № 1. — С. 40—44.
32. Савицкий А.А., Гукасова Н.В., Гуманов С.Г. и др. Цитотоксическое действие коньюгатов альфа-фетопротеина и эпидермального фактора роста с фотогемом, хлоринами и фталоцианинами // Биохимия. — 2000. — 65. — С. 859—864.
33. Гуманов С.Г., Гукасова Н.В., Родина А.В. и др. Цитотоксическая активность, накопление и внутpиклеточное pаспpеделение доксоpубицина и его конъюгата с эпидеpмальным фактоpом pоста в чувствительных и резистентных к доксоpубицину опухолевых клетках // Вопр. биологической, медицинской и фармацевтической химии. — 2000. — № 2. — С. 17—22.
34. Луценко С.В., Финакова Г.В., Фельдман Н.Б. и др. Рецептоpопосpедованный токсический эффект конъюгата эпидеpмального фактоpа pоста с доксоpубицином в отношении опухолевых клеток // Там же. — 1998. — № 1. — С. 21—25.
35. Фельдман Н.Б., Луценко С.В., Финакова Г.В. и др. Повышение пpотивоопухолевой активности доксоpубицина за счет его адpесной доставки к клеткам-мишеням с помощью белковых вектоpов // Там же. — 1999. — № 1. — С. 44—48.
36. Bach М., Holig Р., Schlosser Е. et al. Isolation from phage display libraries of lysine-deficient human epidermal growth factor variants for directional conjugation as targeting ligands // Protein Engineering. — 2003. — 16, N 12. — P. 1107—1113.
37. Lutsenko S.V., Feldman N.B., Finakova G.V. et al. Antitumor Activity of Alpha Fetoprotein and Epidermal Growth Factor Conjugates in vitro and in vivo // Tumor Biol. — 2000. — 21. — P. 367—374.
38. Grandis J.R., Melhem M.F., Gooding W.E. et al. Levels of TGF-alpha and EGFR protein in head and neck squamous cell carcinoma and patient survival // J. National Cancer Institute. — 1998. — 90. — P. 824—832.
39. Gleave M.E., Monia B.P. Antisense therapy for cancer // Nature Reviews Cancer. — 2005. — 5. — P. 468—479.
40. Sharkey R.M., Goldenberg D.M. Targeted therapy of cancer: new prospects for antibodies and immunoconjugates // CA Cancer J. Clin. — 2006. — 56. — P. 226—243.
41. Moos T., Morgan E.H. Restricted transport of antitransferrin receptor antibody (OX26) through the bloodbrain barrier in the rat // Neurochem. — 2001. — 79. — P. 119—129.
42. Барышников А.Ю., Оборотов Н.А. Иммунолипосомы — новое средство доставки лекарственных препаратов // Соврем. онкология. — 2003. — 3, № 2. — С. 12—15.
43. Maruyama К. In vivo targeting by liposomes // Biol. Pharm. Bull. — 2000. — 23. — P. 791—799.
44. Wright S., Huang L. Antibody directed liposomes as drug delivery vehicles // Advanced Drug Delivery Reviews. — 1989. — 3. — P. 343—389.
45. Torchilin V.P., Klibanov A.L., Huang L. et al. Targeted accumulation of polyethylene glycol-coated immunoliposomes in infarcted rabbit myocardium // FASEB J. — 1992. — 6. — P. 2716—2719.
46. Huang L., Zhou F. Liposome and immunoliposome mediated delivery of proteins and peptides / Targeting of Drugs 3: The Challenge of Peptides and Proteins / Editors G. Gregoriadis, A.C. Allison, G. Poste. — NATO Advance Study Institute Series, Plenum., 1992. — P. 45—50.
47. Alien T.M., Brandeis E., Hansen C.B. et al. A new strategy for attachment of antibodies to sterically stabilized liposomes resulting in efficient targeting to cancer cells // Biochim. Biophys. Acta. — 1995. — 1237. — P. 99—108.
48. Lopes de Menezes D.E., Pilarski L.M., Belch A.R. et al. Selective targeting of immunoliposomal doxorobicin against human multiple myeloma in vitro and ex vivo // Ibid. — 2000. — 1466, N 1-2. — P. 205—220.
49. Kirpotin D., Park J.W., Hong K. et al. Sterically stadilized anti-HER2 immunoliposomes: desin and targeting to human breast cancer cells in vitro // Biochemistry. — 1997. — 36. — P. 66—75.
50. Lasic D.D., Papahadjopoulos D. Liposomes revisited // Science. — 1995. — 267. — P. 1275—1276.
51. Park J.W., Hong K., Kirpotin D.B. et al. Anti-HER2 immunoliposomes: enhanced anticancer efficacy due to targeted delivery // Clin. Cancer Res. — 2002. — 8. — P. 1172—1181.
52. Papahadjopoulos D., Kilpotin D.B., Park J.W. et al. Targeting of drugs to solid tumors using anti-HER2 immunoliposomes // J. Liposome Research. — 1998. — 8, N 4. — P. 425—442.
53. Dufresne I., Desormeaux A., Bestman-Smith J. et al. Targeting lymph nodes with liposomes bearing anti-HLA-GR Fab’ fragments // Biochim. Biophys. Acta. — 1999. — 1421, N 2. — P. 284—294.
54. Bestman-Smith J., Gourde P., Desormeaux A. et al. Sterically stabilized liposomes bearing anti-HLA-DR antibodies for targeting the primary cellular reservoirs of HIV-1 // Ibid. — 2000. — 1468, N 1-2. — P. 161—174.
55. Lundberg B.B., Griffiths G., Hansen H.J. Specific binding of sterically stabilized anti-B-cell immunoliposomes and cytotoxicity of entrapped doxorubicin // Int. J. Pharm. — 2000. — 205, N 1-2. — P. 101—108.
56. Derossi D., Joliot A., Chassaing G. et al. The third helix of the Antennapedia homeodamain translocates through membranes // J. Biol. Chem. — 1994. — 269. — P. 10444—10450.
57. Frankel A.D., Pabo C.O. Cellular uptake of the tat protein from human immunodeficiency virus // Cell. — 1988. — 55. — P. 1189—1193.
58. Green M., Loewenstein P.M. Autonomous functional domains of chemically synthesized human immunodeficiency virus tat trans-activator protein // Ibid. — P. 1179—1188.
59. Eliot G., O’Hare P. Intercellular trafficking and protein delivery by a herpesvirus structural protein // Ibid. — 1997. — 24. — P. 223—233.
60. Futaki S. Arginine-right peptides: potential for intracellular delivery of macromolecules and the mystery of the translocation mechanisms // Int. J. Pharmaceutics. — 2002. — 245. — P. 1—7.
61. Drin G., Temsamani J. Physico-chemical requirements for cellular uptake of pANTP peptide: role of lipid-binding affinity // Eur. J. Biochem. — 2001. — 268. — P. 1304— 1314.
62. Morris M.C., Depollier J., Mery J. et al. A peptides carrier for the delivery of biologically active proteins in mammalian cells // Nat. Biotechnology. — 2001. — 19. — P. 1173—1176.
63. Wadia J.S., Dowdy S.F. Protein transduction technology // Curr. Opin. Biotechnology. — 2002. — 13. — P. 52—56.