Obtaining and using of dosage forms based on receptor-mediated endocytosis of biological active substances
This study sums up the data on various approaches to creating targeted drug delivery systems based on the use of receptor-mediated endocytosis. We shed some light on approaches to using targeted drug delivery systems for developing anticancer, antibacterial, and vaccine preparations, as well as in gene therapy.
1. Ranade V.V., Hollinger M.A. Drug delivery systems. — CRC Press, 2003. — 520 p.
2. Северин Е.С., Родина А.В. Проблемы и перспективы противоопухолевой терапии // Успехи биологической химии. — 2006. — 46. — С. 43—64.
3. Alberts B. Essential Cell Biology, 2nd Edition. — New York: Garland Science, 2005. — 340 р.
4. Howe C.L. Modeling the Signaling Endosome Hypothesis: Why a Drive to the Nucleus Is Better Than a (Random) Walk // Theor. Biol. Med. Mod. — 2005. — N 2. — Р. 43.
5. Kholodenko B.N. Four-Dimensional Organisation of Protein Kinase Signaling Cascades: the Roles of Diffusion, Endocytosis and Molecular Motors // J. Exp. Biol. — 2003. — 206. — Р. 2073—2082.
6. Yang J., Chen H., Vlahov I.R. et al. Evaluation of disulfide reduction during receptor-mediated endocytosis by using FRET imaging // Proc. of National Academy of Sciences of United States. — 2006. — 103, N 37. — P. 13872—13877.
7. Arap W., Pasqualini R., Ruoslahti E. Cancer treatment by targeted drug delivery to tumor vasculature in a mouse model // Science. — 1998. — 279. — Р. 377—380.
8. Hermanson G.T. Bioconjugate techniques. — San Diego: Academic Press, 2000. — 760 p.
9. Misra A., Ganesh S., Shahiwala A. et al. Drug delivery to the central nervous system: a review // J. Pharm. Pharm. Sci. — 2003. — 6. — P. 252—273.
10. Cheng Y., Zak O., Aisen P. et al. Structure of the human transferrin receptor-transferrin complex // Cell. — 2004. — 6. — P. 565—576.
11. Aisen P. Transferrin, the transferrin receptor and the uptake of iron by cells // Metal. Ions Biol. Syst. — 1998. — 35. — P. 535—631.
12. Qian Z.M., Li H., Sun H. et al. Targeted drug delivery via the transferrin receptor-mediated endocytosis pathway // Pharmacol. Rev. — 2002. — 54. — P. 561—587.
13. Dharap S.S., Wang Y., Chandna P. et al. Tumor-specific targeting of an anticancer drug delivery system by LHRH peptide // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2005. — 102. — P. 12962—12997.
14. Grundker C., Huschmand N.A., Emons G. Gonadotropinreleasing hormone receptor-targeted gene therapy of gynecologic cancers // Mol. Cancer. Ther. — 2005. — 4. — P. 225—231.
15. Ефимов А.С., Бездробный Ю.В. Структура и функции инсулиновых рецепторов. — К.: Наук. думка, 1987. — 168 c.
16. Frittitta L., Sciacca L., Catalfamo R. et al. Functional insulin receptors are overexpressed in thyroid tumors // Cancer. — 1999. — 85. — P. 492—498.
17. Vella V., Sciacca L., Pandini G. et al. The IGF system in thyroid cancer: new concepts // J. Clinical Pathology. — 2001. — 54, N 3. — P. 121—124.
18. Belfiore A., Pandini G., Vella V. et al. Insulin/IGF-I hybrid receptors play a major role in IGF-I signaling in thyroid cancer // Biochemie. — 1999. — 81. — P. 403—407.
19. Sciacca L., Costantino A., Pandini G. et al. Insulin receptor activation by IGF-II in breast cancers: evidence for a new autocrine/paracrine mechanism // Oncogene. — 1999. — 18. — P. 2471—2479.
20. Лакин В.В. Белково-пептидные гормоны. Биохимическая фармакология. — М., 1982. — C. 228—244. 21. Vajo Z., Duckworth W.C. Genetically Engineered Insulin Analogs: Diabetes in the New Millenium // Pharmacological Rev. — 2000. — 52, N 1. — P. 1—10.
22. Маслов Д.Л., Прозоровский В.Н. Исследование способности липосом, модифицированных синтетическими фрагментами инсулина, специфически взаимодействовать с клетками РС 12 // Вопр. медицинской химии. — 2000. — № 4. — С. 377—383.
23. Kolb H.J., Renner R., Hepp K.D. et al. Re-evaluation of Sepharose-insulin as a tool for the study of insulin action // Proc. of National Academy of Sciences of United States. — 1975. — 72, N 1. — P. 248—252.
24. Moro R., Tamaoki T., Wegmann T.G. et al. Monoclonal antibodies directed against a widespread oncofetal antigen: the alpha-fetoprotein receptor // Tumour Biol. — 1993. — 14. — P. 116—130.
25. Ницветов М.Б., Москалева Е.Ю., Посыпанова Г.А. и др. Изучение экспрессии рецептора альфа-фетопротеина в опухолевых и нормальных тканях человека с помощью иммуногистохимического метода // Иммунология. — 2005. — № 2. — С. 122—125.
26. Severin S.E., Moskaleva E.Yu., Shmyrev I.I. et al. α-fetoproteinmediated targeting of anti-cancer drugs to tumor cells in vitro // Biochem. Mol. Biol. — 1995. — Int. 37. — P. 385—392.
27. Sveshnikov P.G., Grozdova I.D., Nesterova M.D. Protein Kinase A: Regulation and Receptor-Mediated Delivery of Antisense Oligonucleotides and Cytotoxic Drugs // Annals of the New York Academy of Sciences. — 2002. — 968, N 1. — P. 158—172.
28. Sotnichenko A.I., Zabolotnev D.V., Severin S.E. A New Efficient Technology for the Isolation of Human α-Fetoprotein and the Status of Free Sulfhydryl and Amino Groups in the Resulting Preparation // Russian J. Bioorg. Chem. — 2001. — 27. — P. 213—217.
29. Pодина А.В., Москалева Е.Ю., Посыпанова Г.А. и др. Сpавнение цитотоксической активности конъюгатов доксоpубицина с α-фетопpотеином и эпидеpмальным фактоpом pоста в отношении чувствительных и резистентных к доксоpубицину клеточных линий // Вопр. биологической, медицинской и фармацевтической химии. — 1998. — № 3. — С. 20—25.
30. Луценко С.В., Финакова Г.В., Фельдман Н.Б. и др. Напpавленная доставка к клеткам-мишеням и цитотоксическая пpотивоопухолевая активность окта-4,5-каpбоксифталоцианина (теpафтал) // Там же. — № 1. — С. 34—37.
31. Луценко С.В., Фельдман Н.Б., Финакова Г.В. и др. Напpавленный тpанспоpт фталоцианина (CO) к опухолевым клеткам-мишеням с помощью α-фетопpотеина и эпидеpмального фактоpа pоста // Там же. — 1999. — № 1. — С. 40—44.
32. Савицкий А.А., Гукасова Н.В., Гуманов С.Г. и др. Цитотоксическое действие коньюгатов альфа-фетопротеина и эпидермального фактора роста с фотогемом, хлоринами и фталоцианинами // Биохимия. — 2000. — 65. — С. 859—864.
33. Гуманов С.Г., Гукасова Н.В., Родина А.В. и др. Цитотоксическая активность, накопление и внутpиклеточное pаспpеделение доксоpубицина и его конъюгата с эпидеpмальным фактоpом pоста в чувствительных и резистентных к доксоpубицину опухолевых клетках // Вопр. биологической, медицинской и фармацевтической химии. — 2000. — № 2. — С. 17—22.
34. Луценко С.В., Финакова Г.В., Фельдман Н.Б. и др. Рецептоpопосpедованный токсический эффект конъюгата эпидеpмального фактоpа pоста с доксоpубицином в отношении опухолевых клеток // Там же. — 1998. — № 1. — С. 21—25.
35. Фельдман Н.Б., Луценко С.В., Финакова Г.В. и др. Повышение пpотивоопухолевой активности доксоpубицина за счет его адpесной доставки к клеткам-мишеням с помощью белковых вектоpов // Там же. — 1999. — № 1. — С. 44—48.
36. Bach М., Holig Р., Schlosser Е. et al. Isolation from phage display libraries of lysine-deficient human epidermal growth factor variants for directional conjugation as targeting ligands // Protein Engineering. — 2003. — 16, N 12. — P. 1107—1113.
37. Lutsenko S.V., Feldman N.B., Finakova G.V. et al. Antitumor Activity of Alpha Fetoprotein and Epidermal Growth Factor Conjugates in vitro and in vivo // Tumor Biol. — 2000. — 21. — P. 367—374.
38. Grandis J.R., Melhem M.F., Gooding W.E. et al. Levels of TGF-alpha and EGFR protein in head and neck squamous cell carcinoma and patient survival // J. National Cancer Institute. — 1998. — 90. — P. 824—832.
39. Gleave M.E., Monia B.P. Antisense therapy for cancer // Nature Reviews Cancer. — 2005. — 5. — P. 468—479.
40. Sharkey R.M., Goldenberg D.M. Targeted therapy of cancer: new prospects for antibodies and immunoconjugates // CA Cancer J. Clin. — 2006. — 56. — P. 226—243.
41. Moos T., Morgan E.H. Restricted transport of antitransferrin receptor antibody (OX26) through the bloodbrain barrier in the rat // Neurochem. — 2001. — 79. — P. 119—129.
42. Барышников А.Ю., Оборотов Н.А. Иммунолипосомы — новое средство доставки лекарственных препаратов // Соврем. онкология. — 2003. — 3, № 2. — С. 12—15.
43. Maruyama К. In vivo targeting by liposomes // Biol. Pharm. Bull. — 2000. — 23. — P. 791—799.
44. Wright S., Huang L. Antibody directed liposomes as drug delivery vehicles // Advanced Drug Delivery Reviews. — 1989. — 3. — P. 343—389.
45. Torchilin V.P., Klibanov A.L., Huang L. et al. Targeted accumulation of polyethylene glycol-coated immunoliposomes in infarcted rabbit myocardium // FASEB J. — 1992. — 6. — P. 2716—2719.
46. Huang L., Zhou F. Liposome and immunoliposome mediated delivery of proteins and peptides / Targeting of Drugs 3: The Challenge of Peptides and Proteins / Editors G. Gregoriadis, A.C. Allison, G. Poste. — NATO Advance Study Institute Series, Plenum., 1992. — P. 45—50.
47. Alien T.M., Brandeis E., Hansen C.B. et al. A new strategy for attachment of antibodies to sterically stabilized liposomes resulting in efficient targeting to cancer cells // Biochim. Biophys. Acta. — 1995. — 1237. — P. 99—108.
48. Lopes de Menezes D.E., Pilarski L.M., Belch A.R. et al. Selective targeting of immunoliposomal doxorobicin against human multiple myeloma in vitro and ex vivo // Ibid. — 2000. — 1466, N 1-2. — P. 205—220.
49. Kirpotin D., Park J.W., Hong K. et al. Sterically stadilized anti-HER2 immunoliposomes: desin and targeting to human breast cancer cells in vitro // Biochemistry. — 1997. — 36. — P. 66—75.
50. Lasic D.D., Papahadjopoulos D. Liposomes revisited // Science. — 1995. — 267. — P. 1275—1276.
51. Park J.W., Hong K., Kirpotin D.B. et al. Anti-HER2 immunoliposomes: enhanced anticancer efficacy due to targeted delivery // Clin. Cancer Res. — 2002. — 8. — P. 1172—1181.
52. Papahadjopoulos D., Kilpotin D.B., Park J.W. et al. Targeting of drugs to solid tumors using anti-HER2 immunoliposomes // J. Liposome Research. — 1998. — 8, N 4. — P. 425—442.
53. Dufresne I., Desormeaux A., Bestman-Smith J. et al. Targeting lymph nodes with liposomes bearing anti-HLA-GR Fab’ fragments // Biochim. Biophys. Acta. — 1999. — 1421, N 2. — P. 284—294.
54. Bestman-Smith J., Gourde P., Desormeaux A. et al. Sterically stabilized liposomes bearing anti-HLA-DR antibodies for targeting the primary cellular reservoirs of HIV-1 // Ibid. — 2000. — 1468, N 1-2. — P. 161—174.
55. Lundberg B.B., Griffiths G., Hansen H.J. Specific binding of sterically stabilized anti-B-cell immunoliposomes and cytotoxicity of entrapped doxorubicin // Int. J. Pharm. — 2000. — 205, N 1-2. — P. 101—108.
56. Derossi D., Joliot A., Chassaing G. et al. The third helix of the Antennapedia homeodamain translocates through membranes // J. Biol. Chem. — 1994. — 269. — P. 10444—10450.
57. Frankel A.D., Pabo C.O. Cellular uptake of the tat protein from human immunodeficiency virus // Cell. — 1988. — 55. — P. 1189—1193.
58. Green M., Loewenstein P.M. Autonomous functional domains of chemically synthesized human immunodeficiency virus tat trans-activator protein // Ibid. — P. 1179—1188.
59. Eliot G., O’Hare P. Intercellular trafficking and protein delivery by a herpesvirus structural protein // Ibid. — 1997. — 24. — P. 223—233.
60. Futaki S. Arginine-right peptides: potential for intracellular delivery of macromolecules and the mystery of the translocation mechanisms // Int. J. Pharmaceutics. — 2002. — 245. — P. 1—7.
61. Drin G., Temsamani J. Physico-chemical requirements for cellular uptake of pANTP peptide: role of lipid-binding affinity // Eur. J. Biochem. — 2001. — 268. — P. 1304— 1314.
62. Morris M.C., Depollier J., Mery J. et al. A peptides carrier for the delivery of biologically active proteins in mammalian cells // Nat. Biotechnology. — 2001. — 19. — P. 1173—1176.
63. Wadia J.S., Dowdy S.F. Protein transduction technology // Curr. Opin. Biotechnology. — 2002. — 13. — P. 52—56.
Attachment | Size |
---|---|
2009-5-15.pdf | 344.87 KB |