Генетическая регуляция и фенотипическое проявление свойств биогенных магнитных наночастиц у магнитотаксисных бактерий и человека

Методами биоинформатики исследовано сходство между белками магнитосомного островка магнитотаксисних бактерий и белками человека для определения степени гомологии и функционального класса белков. Проанализированы наиболее значимые совпадения между генами магнитосомного островка бактерий Magnetospirillum gryphiswaldense и генами человека. Значимые выравнивания найдены в основном среди белков первого функционального класса, без которых не возможный процесс биоминерализации магнетита в МТБ, а именно MamВ, MamЕ, MamА, MamN, MamО, MamМ. Эти белки имеют общие известные функции или принад лежат к одному и тому же семейству, что и их гипотетические гомологи у человека. Анализ гомологов регуляторных белков (которые регулируют форму, размер и количество частиц Fe3O4, а также образование цепи и магнитосомных везикул) показал, что лишь один белок MamК может быть гипотетическим гомологом с белками человека. Оказалось, что у человека отсутствует класс регуляторных белков и нет жесткого генетического контроля относительно размерных и структурных характеристик биогенного магнетита.

Год издания: 
2012
Номер: 
3
УДК: 
621.31:537.523.3
С. 18—23. Табл. 2. Бібліогр.: 26 назв.
Литература: 

1. R.B. Frankel, R.P. Blakemore, R.S. Wolfe, “Magnetite in freshwater magnetotactic bacteria”, Science, vol. 203, pp. 1355—1356, 1979.
2. Дудченко Н.А. Свойства биогенных магнитных минералов // Минералог. перспективы: Матер. Междунар. семинара, Сыктывкар, Республика Коми, 17—20 мая 2011 г. — Россия, 2011. — С. 45—47.
3. Горобец С.В., Горобец О.Ю. Свойства и функции биогенных магнитных наночастиц в организме человека // Наноструктурное материаловед. — 2011. — № 3. — С. 110—121.
4. P.P. Grassi-Schultheiss, F. Heller and J. Dobson, “Analysis of magnetic material in the human heart, spleen and liver”, BioMetals, vol. 10, pp. 351—355, 1997.
5. J.L. Kirschvink, A. Kobayashi-Kirschvink, B.J. Woodford, “Magnetite biomineralization in the human brain”, Proc. Natl Acad. Sci. USA, vol. 89, pp. 7683—7687, 1992.
6. D. Hautot, Q.A. Pankhurst, N. Khan, J. Dobson, “Preliminary evaluation of nanoscale biogenic magnetite in Alzheimer’s disease brain tissue”, Proc. Biol Sci., vol. 270, no. 7, pp. 62—64, 2003.
7. D. Hautot, Q.A. Pankhurst, Ch.M. Morris, A. Curtis, “Preliminary observation of elevated levels of nanocrystalline iron oxide in the basal ganglia of neuroferritinopathy patients”, Biochem. Biophys. Acta, vol. 1772(1), pp. 21—25, 2007.
8. A. Kobayashi, N. Yamamoto, J. Kirschvink, “Studies of Inorganic Crystals in Biological Tissue: Magnetite in Human Tumor”, Reprinted from Journal of the Japan Society of Powder and Powder Metallurgy, no. 44, p. 94, 1997.
9. Чехун В.Ф., Горобець С.В., Горобець О.Ю, Дем’яненко І.В. Магнітні наноструктури в пухлинних клітинах. Застосування методів скануючої зондової мікроскопії для дослідження структурної організації магніточутливої фази в пухлинних клітинах карциноми Ерліха // Вісн. НАН України. — 2011. — № 11. — С. 13—20.
10. Чехун В.Ф., Горобець С.В., Горобець О.Ю, Дем’яненко І.В. Магніточутливі наноструктури ендогенного походження у клітинах карциноми Ерліха // Наноструктурное материаловедение. — 2011. — № 2. — C. 102—109.
11. S. Ullrich, M. Kube, S. Schübbe, R. Reinhardt, “A Hypervariable 130-Kilobase Genomic Region of Magnetospirillum gryphiswaldense Comprises a Magnetosome Island Which Undergoes Frequent Rearrangements during Stationary Growth”, J. Bacteriol., vol. 187(21), pp. 7176—7184, November 2005.
12. D. Murat, A. Quinlan, H. Vali, A. Komeili, “Comprehensive genetic dissection of the magnetosome gene island reveals the step-wise assembly of a prokaryotic organelle”, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 107(12), pp. 5593—5598, 23 March 2010.
13. N. Zeytuni, E. Ozyamak, K. Ben-Harush, G. Davidov et al., “Self-recognition mechanism of MamA, a magnetosome-associated TPR-containing protein, promotes complex assembly”, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 108(33):E480-7, 16 Aug 2011.
14. A. Komeili, H. Vali, T.J. Beveridge et al., “Magnetosome vesicles are present before magnetite formation, and MamA is required for their activation”, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 101(11), pp. 3839—3844, 16 March 2004.
15. A. Scheffel, A. Gärdes, K. Grünberg, G. Wanner et al., “The Major Magnetosome Proteins MamGFDC Are Not Essential for Magnetite Biomineralization in Magnetospirillum gryphiswaldense but Regulate the Size of Magnetosome Crystals”, J. Bacteriol., vol. 190(1), pp. 377—386, January 2008.
16. A. Lohe, S. Ullrich, E. Katzmann, S. Borg et al., “Functional Analysis of the Magnetosome Island in Magnetospirillum gryphiswaldense: The mamAB Operon Is Sufficient for Magnetite Biomineralization”, PLoS One, vol. 6(10), 2011.
17. D.A Bazylinski., R.B. Frankel, “Magnetosome formation in proсaryotes”, Nature Reviews Microbiology, vol. 2, pp. 217—230, 2004.
18. M. Richter, M. Kube, D.A. Bazylinski, T. Lombardot et al., “Comparative Genome Analysis of Four Magnetotactic Bacteria Reveals a Complex Set of Group-Specific Genes Implicated in Magnetosome Biomineralization and Function”, J. Bacteriol., vol. 189(13), pp. 4899—4910, July 2007.
19. S. Schübbe, C. Würdemann, J. Peplies, U. Heyen et al., “Transcriptional Organization and Regulation of Magnetosome Operons in Magnetospirillum gryphiswaldense”, Appl. Environ. Microbiol., vol. 72(9), pp. 5757—5765, September 2006.
20. S. Schubbe, Ch. Wurdemann, J. Peplies, U. Heyen et al., “Transcriptional organization and regulation of magnetosome operons in Magnetospirillum gryphiswaldense”, Appl. Environ. Microbiol., vol. 72, no. 9, pp. 5757—5765, 2006.
21. F. Brem, A.M. Hirt, M. Winklhofer, K. Frei, Y. Yonekawa, H.-G. Wieser, J. Dobson, “Magnetic iron compounds in the human brain: a comparison of tumour and hippocampal tissue”, J. R. Soc. Interface, no. 3, pp. 833— 841, 2006.
22. M. Arthur, Lesk Introduction to Bioinformatics, — Oxford University Press Inc., 2002, 255 p.
23. G. Lyubartseva, J.L. Smith, W.R. Markesbery, M.A. Lovell, “Alterations of zinc transporter proteins ZnT-1, ZnT-4 and ZnT-6 in preclinical Alzheimer's disease brain”, Brain Pathol, vol. 20(2), pp. 343—350, 2010.
24. A.A. Guffanti, Y. Wei, S.V. Rood, T.A. Krulwich, “An antiport mechanism for a member of the cation diffusion facilitator family: divalent cations efflux in exchange for K+ and H+”, Mol. Microbiol., vol. 45, no. 1, pp. 145—153, 2002.
25. N. Kieper, K.M. Holmström, D. Ciceri, F.C. Fiesel, “Modulation of mitochondrial function and morphology by interaction of Omi/HtrA2 with the mitochondrial fusion factor OPA1”, Exp. Cell Res., vol. 15, no. 316(7), pp. 1213—1224, 2010.
26. R. Sultana, M. Perluigi and D.A. Butterfield, “Oxidatively modified proteins in Alzheimer’s disease (AD), mild cognitive impairment and animal models of AD: role of Abeta in pathogenesis”, Acta Neuropathol., vol. 118, no. 1, pp. 12009.

Полнотекстовый документSize
2012-3-3.pdf211.08 KB

Тематичні розділи журналу

,